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Cette page a été mise à jour le 2026-01-23 et est revue régulièrement.
== Rôle dans la traduction du message génétique == Leur fonction dans la cellule est d'assurer la correspondance entre l'information génétique portée par l'ARN messager et les acides aminés contenus dans la protéine codée par cet ARN messager (ARNm). Ils sont les acteurs clés de la traduction du code génétique. Les ARNt portent l'un des 20 acides aminés attaché par une liaison ester à leur extrémité 3'-OH (β sur la figure 1) et transportent celui-ci au ribosome. Lorsqu'ils sont ainsi porteurs d'un acide aminé, on dit que ce sont des aminoacyl-ARNt. Il y a 20 acides aminés canoniques dans le code génétique, et il existe 20 familles d'ARNt isoaccepteurs (ayant la capacité d'accepter un même acide aminé). Dans une boucle située à l'autre extrémité de la molécule (α sur la figure 1), se trouve une séquence de trois nucléotides, spécifique de l'acide aminé, appelée l'anticodon. L'anticodon s'apparie au codon sur l'ARN messager assurant ainsi la correspondance entre codon et acide aminé, conformément au code génétique. Dans la cellule, les ARNt aminoacylés, c'est-à-dire portant un acide aminé estérifié sur leur extrémité 3' (aminoacyl-ARNt), s'associent systématiquement en complexe avec le facteur d'élongation EF-Tu (chez les bactéries) ou EF-1a (chez les eucaryotes), lui-même complexé au GTP. C'est ce complexe ARNt:EF:GTP, appelé complexe ternaire, qui se lie dans le site A du ribosome, pour former une interaction codon-anticodon avec l'ARNm. Le ribosome vérifie la complémentarité des bases de l'ARNm et de l'aminoacyl-ARNt, puis déclenche l'hydrolyse du GTP lié à EF-Tu.
Sources : fr.wikipedia.org
Lorsque celle-ci est réalisée, le ribosome catalyse l'allongement de la chaîne protéique en cours de synthèse (réaction de transpeptidation) et avance sur l'ARN messager. L'ARNt utilisé quitte le ribosome désacylé (avec une extrémité 3'-OH), à l'état libre. Il est alors rechargé par une enzyme spécifique, appelée aminoacyl-ARNt synthétase, qui catalyse l'estérification de l'acide aminé spécifique. Dans la plupart des espèces vivantes, il existe en général 20 aminoacyl-ARNt synthétases, une pour chaque acide aminé.
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== Autres rôles des ARNt == En plus de leurs fonctions comme vecteurs des acides aminés dans le mécanisme de traduction des protéines, certains ARNt participent à d'autres processus biologiques. Certains ARNt sont utilisés comme amorces par des transcriptases inverses de rétrovirus ou de rétrotransposons, pour démarrer la synthèse d'un brin d'ADN à partir d'un brin ARN. Le VIH, virus du sida, détourne ainsi l'un des ARNt de la cellule infectée, l'ARNtLys3, pour démarrer son processus de réplication. Le génome viral contient en effet une région complémentaire de cet ARNt cellulaire. Les ARNt aminoacylés peuvent aussi participer à certaines réactions du métabolisme secondaire, via l'action d'enzymes spécifiques appelées aminoacyl-ARNt transferases, qui catalysent le transfert de l'acide aminé estérifié sur un accepteur protéique ou peptidique. Ces réactions se font indépendamment du ribosome, d'ARNm et sans hydrolyse de GTP. Il peut s'agir de modifications post-transcriptionnelles de protéines, ou bien de synthèse non-ribosomique de peptides bioactifs.
Sources : fr.wikipedia.org
La plupart des ARNt ont une structure canonique, conservée chez toutes les espèces. Ils se replient sur eux-mêmes, formant des appariements intramoléculaires de nucléotides pour donner une structure à quatre tiges ou bras, appelée « feuille de trèfle » (figure 1). La tige supérieure, qui porte les extrémités 5' et 3' s'appelle le bras accepteur, car c'est lui qui porte (accepte) l'acide aminé. La tige inférieure, terminée par la boucle de l'anticodon s'appelle bras anticodon, les deux autres tiges s'appellent bras T et bras D (figure 1), car ils portent des ribonucléotides modifiés, autres que A, G, C et U : la ribothymidine (T), pour le bras T et la dihydrouridine (D) pour le bras D. Ces quatre tiges se replient en trois dimensions pour former une structure en forme de « L » (figure 2). Celle-ci résulte de l'empilement coaxial deux à deux des tiges : le bras T sur bras accepteur et le bras anticodon sur le bras D. Cette structure en forme de « L » est stabilisée par des interactions entre la boucle T et la boucle D qui font intervenir des nucléotides modifiés, que l'on retrouve conservés dans la plupart des ARNt. L'extrémité 5' ne présente qu'un seul phosphate. L'extrémité 3' comporte quatre nucléotides non appariés et se termine toujours par le trinucléotide CCA, dont l'adénosine terminale porte la fonction OH où est estérifié l'acide aminé.
Sources : fr.wikipedia.org
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La pureté et l'analyse (HPLC, spectrométrie de masse), une reconstitution correcte et un stockage adapté sont déterminants.%!(EXTRA string=Semax)
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